A CONTRAÇÃO MUSCULAR

As fibras esqueléticas apresentam estrias claras e escuras que se repetem ao longo de todas as fibras. Durante a contração muscular as estrias das fibras se apresentam aproximadas e no relaxamento elas se afastam. No interior de cada célula muscular existem miofibrilas com bandas claras,  escuras e linhas Z . A análise de uma miofibrila isolada permite uma melhor visualização do sarcômero durante o repouso e a contração.

A MIOSINA é a principal proteína dos filamentos grossos da banda A ( Anisotrópica), ao lado de cada filamento grosso há uma ligação há projeções laterais que se conectam  aos filamentos finos.

Na banda A há filamentos finos que se conectam com as linhas Z. A principal proteína desses filamentos é a ACTINA, os filamentos finos de cada lado da linha Z adentram-se a banda A, onde os filamentos grossos de MIOSINA se intercalam com os filamentos finos de ACTINA.

Durante a contração os filamentos finos deslisam sobre os grossos, o que provoca a aproximação das linhas Z e há a diminuição simultânea das bandas I e da zona H.

As moléculas de MIOSINA são moléculas grandes e tem a forma globular.É nessa região da molécula que se liga a ACTINA e onde ocorre a hidrolise do ATP, o resto da molécula tem forma de um filamento. Cada molécula de MIOSINA é formada por duas subunidades onde as partes do filamento se enrolam em hélices.A junção entre a parte globular e os filamentos é bastante flexível. O filamento grosso é formado por muitas moléculas de MIOSINA que se agregam pela parte filamentosa com a parte globular projetada para fora do filamento.O filamento se divide em duas partes iguais em cada metade as moléculas de MIOSINA se dispõe em direções  ou polaridades opostas, isso gera uma zona lisa no centro do filamento. Nesta região se encontra uma outra proteína denominada proteína M que se liga as partes filamentosas da MIOSINA.

Os filamentos finos são formados por agregados de diversas proteínas e a principal delas é a ACTINA, essa proteína pode ser solubilizada, purificada e de novo ser precipitada na forma de filamento. Esses filamentos podem ser vistos através da microscopia eletrônica, são formados por muitos agregados de ACTINA. As moléculas de ACTINA tem uma forma globular e unem- se umas as outras formando filamentos que se enovelam formando uma estrutura helioide ou duplas S.

Um outro conjunto de proteína encontrado no filamento fino do sarcômero é o complexo de troponina- tropomiosina, esse complexo regula a interação entre os filamentos finos e grossos  do mesmo. No sarcômero os filamentos finos de ACTINA se distribuem de forma hexagonal envolta dos filamentos grossos da MIOSINA. Esse arranjo hexagonal pode ser visto na maioria dos músculos através de corte transverso e microscopia eletrônica.

 No músculo relaxado o ATP se liga a parte globular ou cabeça da MIOSINA e mesmo antes de interagir com a ACTINA, o ATP se hidrolisa gerando o ADP  e o fosfato inorgânico PI, no músculo relaxado o complexo troponina- tropomiosina se interpõe entre as duas moléculas impedindo a interação da ACTINA e o MOSINA.

A contração muscular  se inicia com a liberação do íon cálcio do retículo e a consequente elevação de concentração desse íon no sarcoplasma. Isso permite a ligação de cálcio ao complexo troponina que por sua vez provoca o deslocamento do complexo tropomiosina, permitindo o entrosamento entre a ACTINA e a MIOSINA. Nesse momento há uma diminuição de afinidade de MIOSINA pelo ADP e PI,fazendo com que os dois produtos da hidrolise da ATP se dissocie do sítio catalítico da MIOSINA. Para que a MIOSINA se dissocie é necessário que o ATP se ligue novamente à ela, iniciando um novo ciclo, se não houver ATP a MIOSINA permanece fortemente ligada a ACTINA, uma situação chamada rigor.